Cercetătorii au descoperit o nouă abordare pentru stimularea stabilităţii proteinelor care ţintesc cancerul, deschizând calea pentru tratamente mai precise şi mai eficiente.
Cercetătorii de la Universitatea Auburn, în parteneriat cu Universitatea Basel, din Elveţia, au descoperit o nouă modalitate de a face mai stabil un complex de proteine care ţintesc cancerul, deschizând calea către tratamente mai bune împotriva cancerului.
Un studiu, condus de cercetători de la laboratorul de fizică Auburn şi departamentul de chimie al Universităţii din Basel, se concentrează pe PD-L1, o proteină pe care tumorile o folosesc pentru a se ascunde de sistemul imunitar.
În multe tipuri de cancer, PD-L1 acţionează ca un „scut”, legându-se de celulele imunitare şi semnalându-le să ignore cancerul, permiţând tumorii să crească nedetectată. Prin blocarea PD-L1, tratamentele pot ajuta sistemul imunitar să recunoască şi să atace mai eficient celulele canceroase.
În acest studiu, cercetătorii au investigat interacţiunile PD-L1 cu o proteină mică numită „Affibody”, care este concepută să se lipească de celulele canceroase şi să ajute la transportul medicamentelor împotriva cancerului direct la tumoră.
Împreună, aceste două proteine ar putea facilita administrarea tratamentelor ţintite exact acolo unde sunt necesare, făcând terapiile împotriva cancerului mai eficiente şi reducând efectele secundare asupra celulelor sănătoase.
Publicat în ACS Nano, o revistă ştiinţifică de top a Societăţii Americane de Chimie, studiul introduce conceptul de „anizotropie a forţei”, demonstrând modul în care forţa perechii PD-L1 şi Affibody variază în funcţie de punctele de ataşare specifice.
Echipa a descoperit că ajustarea punctelor de ataşare pe PD-L1 ar putea face această pereche de până la patru ori mai puternică.
„Această descoperire ar putea îmbunătăţi modul în care ataşăm medicamentele la proteine precum Affibodies, astfel încât acestea să poată găsi şi să se lege eficient de celulele canceroase”, a declarat într-un comunicat dr. Diego Gomes, cercetător postdoctoral la Auburn.
„Prin ajustarea locului în care ataşăm Affibodies, le putem face mai puternice, astfel încât să rămână intacte în organism mai mult timp, ajutându-le să ajungă la celulele canceroase mai eficient”, a completat dr. Rafael Bernardi de la laboratorul de fizică Auburn.
Echipa a utilizat atât experimente de laborator, cât şi modele computerizate pentru a testa cât de bine poate rezista complexul proteic. Potrivit cercetătorilor, cu ajustările corecte, complexul nu numai că a rămas puternic, dar chiar a devenit mai stabil sub tensiune, ceea ce îl face ideal pentru transportul tratamentelor direct la celulele canceroase.
Această descoperire ar putea conduce la sisteme de administrare a medicamentelor mai fiabile, permiţând cercetătorilor să dezvolte terapii împotriva cancerului care să vizeze tumorile mai precis şi să rămână eficiente mai mult timp.
Echipa caută acum să conceapă proteine Affibody şi mai puternice, care să poată identifica diferite tipuri de cancer, legându-se de tumori cu o precizie mai mare.
Pe lângă administrarea de medicamente, această cercetare poate fi utilă şi în chirurgia cancerului, unde Affibodies pot purta coloranţi care să facă celulele canceroase să strălucească sub lumini speciale, ajutând chirurgii să localizeze şi să îndepărteze tumorile.
De asemenea, acestea ar putea fi încărcate cu radiaţii pentru a viza direct şi a ucide celulele canceroase în timp.
Această cercetare reflectă rolul inovaţiilor din ştiinţă cu impact real în domeniul asistenţei medicale. Echipa explorează în continuare noi frontiere în proiectarea proteinelor pentru a îmbunătăţi tratamentele împotriva cancerului.
